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  1. Amts Schwarzenberg Mühlenverzeichnis von 1724
    Erschienen: 2020
    Verlag:  Karsten Richter, Burkhardtsdorf ; Sächsische Landesbibliothek – Staats- und Universitätsbibliothek Dresden, Dresden

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    Quelle: DNB Sachgruppe Deutsche Sprache und Literatur
    Sprache: Deutsch
    Medientyp: Unbestimmt
    Format: Online
    Weitere Identifier:
    (vgwort)267c3ba7c9cc4bf29817c05cec90bbd8
    RVK Klassifikation: NZ 15670 ; NW 6140
    Schlagworte: Schwarzenberg/Erzgebirge; Region; Mühle; Verzeichnis; Geschichte 1724; Erzgebirge West; Mühlenwirtschaft; Geschichte
    Weitere Schlagworte: Mahlmühlen
    Umfang: Online-Ressource
  2. Die Eisenhammerwerke im Mittweidatal im Spiegel der Schriften Christian Lehmanns (1611-1688)
    Erschienen: 2013

    Technische Universität Bergakademie Freiberg, Bibliothek 'Georgius Agricola'
    uneingeschränkte Fernleihe, Kopie und Ausleihe
    Herzog August Bibliothek Wolfenbüttel
    keine Fernleihe
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    Quelle: Herzog August Bibliothek Wolfenbüttel
    Sprache: Deutsch
    Medientyp: Aufsatz aus einem Sammelband
    Format: Druck
    Übergeordneter Titel: In: Das Erzgebirge im 16. Jahrhundert; [Leipzig] : Leipziger Univ.-Verl., 2013; (2013), Seite 201-233; 430 S.

    Schlagworte: Lehmann, Christian; Mittweida; Hammerwerk;
    Umfang: 11 Ill.
  3. NSs amyloid formation is associated with the virulence of Rift Valley fever virus in mice

    International audience ; Amyloid fibrils result from the aggregation of host cell-encoded proteins, many giving rise to specific human illnesses such as Alzheimer's disease. Here we show that the major virulence factor of Rift Valley fever virus, the... mehr

     

    International audience ; Amyloid fibrils result from the aggregation of host cell-encoded proteins, many giving rise to specific human illnesses such as Alzheimer's disease. Here we show that the major virulence factor of Rift Valley fever virus, the protein NSs, forms filamentous structures in the brain of mice and affects mortality. NSs assembles into nuclear and cytosolic disulfide bond-dependent fibrillary aggregates in infected cells. NSs structural arrangements exhibit characteristics typical for amyloids, such as an ultrastructure of 12 nm-width fibrils, a strong detergent resistance, and interactions with the amyloid-binding dye Thioflavin-S. The assembly dynamics of viral amyloid-like fibrils can be visualized in real-time. They form spontaneously and grow in an amyloid fashion within 5 hours. Together, our results demonstrate that viruses can encode amyloid-like fibril-forming proteins and have strong implications for future research on amyloid aggregation and toxicity in general.

     

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    Quelle: BASE Fachausschnitt Germanistik
    Sprache: Englisch
    Medientyp: Aufsatz aus einer Zeitschrift
    Format: Online
    Übergeordneter Titel: ISSN: 2041-1723 ; EISSN: 2041-1723 ; Nature Communications ; https://hal-pasteur.archives-ouvertes.fr/pasteur-02949167 ; Nature Communications, 2020, 11 (1), pp.3281. ⟨10.1038/s41467-020-17101-y⟩
    Schlagworte: MESH: Amyloid; MESH: Amyloidogenic Proteins; MESH: Animals; MESH: Cell Line; Tumor; MESH: Cell Nucleus; MESH: Chlorocebus aethiops; MESH: HeLa Cells; MESH: Humans; MESH: Mice; MESH: Microscopy; Confocal; Electron; Transmission; MESH: Protein Aggregation; Pathological; MESH: Rift Valley Fever; MESH: Rift Valley fever virus; MESH: Vero Cells; MESH: Viral Nonstructural Proteins; MESH: Virulence; MESH: Virulence Factors; [SDV.MP.VIR]Life Sciences [q-bio]/Microbiology and Parasitology/Virology
    Lizenz:

    creativecommons.org/licenses/by/ ; info:eu-repo/semantics/OpenAccess